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为什么纯酒精不能杀菌?

0次浏览 | 2022-10-22 06:53:06 更新
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    酒精分子有两个末端,一端是憎水的,可以破坏蛋白质内部憎水基团之间的吸引力;一端是亲水的,但它难以破坏蛋白质外部的亲水基团之间的吸引力。所以,纯酒精不足以使细菌内的蛋白质变性,只有酒精和水共同存在,同时使保持蛋白质几何形状的各种吸引力松弛,蛋白质才会失去生理活性,达到杀菌效果。

    酒精的学名叫做乙醇(C2H5OH),它具有很强的渗透力,能够钻入细菌内部,使菌体蛋白质凝固(化学上叫做变性),造成细菌因失去活性而死亡。过去,人们以为纯酒精会使细菌的蛋白质变性得太快太强,蛋白质在细菌的表面凝固而形成硬膜,阻止酒精进一步渗入细菌内部,造成纯酒精不能消毒杀菌的结果。其实,单独的纯酒精或纯水都不能使蛋白质变性,只有当水和酒精同时存在时,酒精溶液才显示出使蛋白质变性的能力。原来,蛋白质是一种十分复杂的大分子结构,由螺旋状的长链拳曲成一定的几何形状。如果蛋白质的立体结构被破坏并且不能还原的话,它就失去了生理活性。在蛋白质分子中,有许多憎水的基团存在螺旋状的长链内部,还有许多亲水的基团则“暴露”在外部。所以蛋白分子外围与水十分“亲密”,有一定的水溶性并形成胶体。蛋白质内部的憎水基团之间和外部的亲水基团之间,都存在着一定的吸引力,这使它显得既稳定又活跃。要使蛋白质变性,就要让拳曲、螺旋的蛋白质分子长链舒展、松弛,其中关键是破坏形成拳曲和螺旋的各种力。

    酒精分子有两个末端,一端是憎水的(-C2H5),可以破坏蛋白质内部憎水基团之间的吸引力;一端是亲水的(-0H),但它难以破坏蛋白质外部的亲水基团之间的吸引力。另一方面,水分子虽然可以松弛蛋白质亲水基团之间的吸引力,但它即使钻进细菌内部,也无法破坏其蛋白质中憎水基团之间的吸引力。所以,纯酒精或水都不足以使细菌内的蛋白质变性,只有酒精和水共同存在,同时使保持蛋白质几何形状的各种吸引力松弛,蛋白质才会失去生理活性。因此,只有一定浓度的酒精溶液,才能达到良好的消毒杀菌目的。

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